L’APPAREIL DE GOLGI

I- Structure et biogenèse

La découverte de cet organite revient au biologiste italien Camillo GOLGI
(prix Nobel 1906). Actuellement il porte son nom : appareil de Golgi (AG). Il est
constitué d’un ensemble de citernes ou saccules aplatis parallèles associés à des
vésicules de sécrétion. Les saccules d’un dictyosome sont au nombre de 4 à 8 et il
peut y avoir une connection entre les lumières de deux saccules voisins. 
L’appareil de Golgi est une structure polaire avec deux faces :

* Une face externe ou face cis au voisinage du RE. A ce niveau il y a bourgeonnement
d’une région spécialisée du RE pour donner des vésicules de transition. Ces derniers
vont passer à travers le réseau cis golgien et vont fusionner à un type membranaire
selon leur contenu.

* Une face interne ou face trans formée de saccules plus dilatés. A sa périphérie se
trouve un réseau trans golgien par le quel sortent les molécules soit vers les lysosomes
ou les vésicules de sécrétion ou la surface cellulaire. 

Il est à noter que l’appareil de Golgi est très développé chez les cellules
spécialisées dans la sécrétion (cellules calciformes de l’épithélium intestinales).
 

II- Composition chimique

Les membranes de l’AG contiennent 35 à 40% de lipides (surtout des
phospholipides) et moins des protéines que le RE (60 à 65%). L’originalité de l’AG
revient au faite qu’in renferme un nombre important de glycosyltransférases, de
sulfotransférases et des phosphotransférases. L’AG présente une polarité biochimique
puisque les deux faces de l’AG sont biochimiquement distinctes.
 

III- Rôle de l’AG

Les principales fonctions attribuées à l’AG sont la glycosylation, la
sulfatation, la sécrétion et production des hormones.

a- La glycosylation des protéines 

L’AG reçoit des protéines partiellement glycosylées dans le RE et qui vont subir
d’autres remaniements dans ces saccules c’est la phase d’élongation et de terminaison
de la glycosylation dont les étapes sont résumées comme suit :
- Elimination de 3 résidus de mannose
- Addition d’1 résidu de NAG
- Elimination de 2 résidus de mannose
- Addition de 2 résidus de NAG, 3 galactose, 3 acides sialique (N-acetylneuraminique
NaNa) chargé négativement.

La glycosylation aboutit à deux types d’oligosaccharides :
* Les oligosaccharides complexes contenant des résidus de NAG, mannose, galactose,
fucose et acide sialique.
* Les oligosaccharides simples riches seulement en NGA et les mannoses.
Parfois on peut trouver les 2 types dans la même protéine : la thyroglobuline.

Importance de la glycosylation
- aide les protéines à résister aux protéases
- constitue l’enveloppe protectrice des cellules
- permet les processus d’adhérence cellulaire
 

b- La sulfatation

Il s’agit d’une addition des radicaux sulfates à une glycoprotéine donnant un
mucopolysaccharide. Elle se fait en 2 étapes :
  • 1ère étape : activation du sulfate par l’ATP à l’aide d’une ATP sulfurylase

ATP + sulfate   ---------->  A-5’-phosphosulfate (A-5’-P-S) + Pi
A-5’-P-S + ATP ------>3’-Phosphoadénosine-5’-P-S (PAPS) + ADP
                    ATP sulfurylase
 
  • 2ème étape : Transfert du sulfate par une sulfotransférase
PAPS + Glycoprotéine --------> Glycoprotéine sulfatée +3’-P-Adénosine-5’-
P (PAP)

c- La sécrétion cellulaire 

Dans certaines cellules les protéines sont sécrétées de manière continue (production
de phanères par les cellules de la peau). Dans d’autres elles sont stockées dans des
grains de sécrétion et leur libération dépend d’un stimulus nerveux ou signal
hormonal (enzymes du pancréas exocrine).
 

d- La production de membranes :

Le phénomène de renouvellement membranaire se fait d’une façon directe par
synthèse des glycoprotéines, glycolipides, et des polysaccharides. Il se fait aussi par
fusion de la membrane des vésicules de sécrétion avec la membrane plasmique.
 

3 commentaires: (+add yours?)

Unknown a dit…
Ce commentaire a été supprimé par l'auteur.
Unknown a dit…

merci infiniment pour ce cour ^_^

Unknown a dit…

C'est super ! cours de biologie cellulaire résumé et plus simplifié merci infiniment pour ce travail ...

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